Alejandra Wendoly Hernández-Rodríguez, Karla Guzmán-Santos, David Alejandro GarcíaLópez, Juan Armando Flores de la Torre, María Argelia López-Luna, Luz Elena Vidales-Rodríguez, Rosa María Ramírez-Santoyo and Sergio Hugo SánchezRodríguez
Introducción: En México, el cáncer de mama es la primera causa de muerte en mujeres. En el desarrollo del cáncer de mama, participan las proteínas de estrés térmico (Hsp); En particular la Hsp27, Hsp70 y Hsp90 que aseguran la sobrevida de las células cancerosas, y en algunos casos de cáncer de mama, se forman complejos de Hsp70 y Hsp90 con p53. P53 interviene en la regulación del ciclo celular y en la apoptosis, donde más del 50% de los tumores humanos contiene mutaciones de este gen, permitiendo que las células anormales proliferen dando como resultado cáncer.
Objetivo: Analizar en muestras de cáncer de mama, la expresión y asociación de las proteínas Hsp70, Hsp90 y P53.
Material y métodos: Se obtuvieron 15 muestras de tejido mamario mediante biopsia y/o cirugía (11 con cáncer de mama, 3 alteraciones de la mama y 1 control negativo), donde se analizó la expresión y asociación de las proteínas Hsp70, 90 y p53 mediante inmunoprecipitación, Western Blot-ECL.
Resultados: Las proteínas Hsp70, Hsp90 y p53 se expresaron en todas las muestras de tejido mamario canceroso, siendo mayor la expresión de Hsp70 seguido de p53 y en menor cantidad la Hsp90, y al analizar su asociación, se encontró a la Hsp70 con Hsp90 y p53, en 6 muestras. Así mismo, en alteraciones de la glándula mamaria, se encontró una mayor expresión de Hsp70.
Conclusiones: Las proteínas Hsp70, Hsp90 y p53 se sobreexpresan en tejido canceroso, y se asocian entre ellas en 66.6% de las muestras analizadas.